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抑肽-酶（來源于牛肺）

抑肽-酶（Aprotinin），又稱為抑蛋白酶肽，是一種競爭性、可逆的絲氨-酸蛋白酶抑制劑，可與絲氨-酸蛋白酶形成穩(wěn)定復合物并阻斷酶的活性位點，抑制糜蛋白-酶、胰蛋白-酶、激肽釋放-酶和血纖維蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血-酶。大多數(shù)的抑肽-酶-蛋白酶復合物在pH <3的條件下解除結合，因此這種抑制作用是可逆的。

蛋白酶抑制劑是能夠與酶結合而降低酶作用底物分解速率的物質。具有蛋白質性質蛋白酶抑制劑廣泛存在，現(xiàn)已從大豆中分離出了兩種具有蛋白質性質的蛋白酶抑制劑：庫尼茲(Kunitz)胰蛋白-酶抑制劑和鮑曼一貝爾克(BB)抑制劑。前者分子質量為20～25ku，后者分子質量為8ku

產(chǎn)品參數(shù)

其它名稱：蛋白酶抑制劑；抗蛋白酶肽（牛肺）

CAS：9087-70-1

分子式：C284H432N84O79S7          

分子量：6511.51

性狀：  白色粉末

活性：  6000u/mg

溶解性：溶于水（10 mg/ml）

抑肽-酶通過酶上的絲氨-酸活性部分，形成抑肽-酶-蛋白酶復合物而達到抑制作用。然而與不同的蛋白酶結合，顯示出不同的離解常數(shù)。與胰蛋白-酶的結合最牢固（Ki=0.06nmoN），這個常數(shù)是目前所報導的蛋白質間作用中最-低的之一（Laydunski et al．1974）．與人體纖溶酶的結合不很牢固。因為酶-抑制物復合體的K值較大（Ki=1 nmoN），因此可能是可逆的（Wimann，1980），與人血漿血管舒-緩素結合的復合物相當不牢固（ki=30nmol/l），但仍在抑肽-酶的治療范圍內（Nakahara，1983）。

抑肽-酶不僅與游離的酶分子結合，而且可以與已和第三組份結合的酶結合（如果該酶的活性中心還有結合能力）。因此，抑肽-酶抑制游離的纖溶酶，也可抑制用鏈激酶進行溶栓治療時形成的中間體-纖維蛋白溶酶鏈激酶復合物（Wimann，1980）。

抑肽-酶的抗纖溶作用基于對蛋白水解激活的纖溶酶的抑制，不同于合成的抗纖溶劑，由于對過分激活的纖溶酶的直接抑制作用，抑肽-酶不但能保護直接的底物（纖維蛋白）不被纖溶酶降解，并保護著血漿中的纖維蛋白原、Ⅴ、Ⅷ因子及血清中的α2-球蛋白。